| Γλώσσα : |
|
| Εγκυκλοπαίδεια της κοινότητας |Εγκυκλοπαίδεια Απαντήσεις |Υποβολή ερωτήματος |Λεξιλόγιο Γνώση |Ανεβάστε τη γνώση |
Αναδίπλωσης των πρωτεϊνών |
 |
|
Η βασική μονάδα της πρωτεΐνης αμινοξέων και πρωτεϊνών αναφέρεται στην πρωτοταγή δομή της αμινοξικής αλληλουχίας της πρωτεΐνης με υπολείμματα αμινοξέων που περιέχονται στα υδρόφιλα, υδρόφοβα, θετικά φορτισμένο, αρνητικώς φορτισμένα κατάλοιπα μέσω ...... κλπ. Χαρακτηριστικά η αλληλεπίδραση μεταξύ του τρισδιάστατου διπλωμένο σε μια τριτοταγή δομή. Αν και η πρωτεΐνη μπορεί να δομηθεί σε ένα σύντομο χρονικό διάστημα από μία τρισδιάστατη δομή για την κατάρρευση, οι ερευνητές δεν θα μπορούσε σε σύντομο χρονικό διάστημα υπολογίζεται από την αλληλουχία αμινοξέων της δομής της πρωτεΐνης, δεν θα μπορούσε να πάρει ακόμη μια ακριβή τρισδιάστατη δομή. Ως εκ τούτου, η μελέτη της διαδικασίας αναδίπλωσης των πρωτεϊνών μπορεί να ειπωθεί για να αποκρυπτογραφήσει το "δεύτερο γενετικό κώδικα" - διπλωμένη κωδικό πρόσβασης (αναδίπλωση κώδικα) της μεθόδου.Πρόλογος Δομή καθορίζει τη λειτουργία, απλά γνωρίζοντας την αλληλουχία του γονιδιώματος δεν μας κάνει να κατανοήσουμε πλήρως τη λειτουργία των πρωτεϊνών, αλλά δεν ξέρω πώς λειτουργεί. Αλληλεπιδράσεις πρωτεΐνης στο περιβάλλον του κυττάρου με δυνάμει (ειδική ρΗ, θερμοκρασία, κλπ.) υπό το δικό τους εαυτό συναρμολόγηση, αυτό το αυτο-συναρμολόγηση διαδικασία που ονομάζεται αναδίπλωση πρωτεΐνης. Πρωτεΐνη πρόβλημα αναδίπλωση αναφέρεται ως "21ου αιώνα βιοφυσικής" ένα σημαντικό θέμα, είναι το κεντρικό δόγμα της μοριακής βιολογίας άλυτο ένα σημαντικό βιολογικά προβλήματα. Από μια πρόβλεψη σειρά τριτοταγή δομή των πρωτεϊνών και την περαιτέρω προβλέψει τις λειτουργίες του, είναι ένα δύσκολο έργο. Αναδίπλωσης των πρωτεϊνών, ιδίως κατά τα πρώτα αναδίπλωση, ότι η εκκολαπτόμενη διαδικασία αναδίπλωσης πεπτίδιο είναι ολοκληρωμένη και τελική ρύθμιση αποσαφηνίζει το κέντρο είναι ένα βασικό πρόβλημα σε αυτόν τον τομέα τα τελευταία χρόνια, νέες ανακαλύψεις σχετικά με την εκκολαπτόμενη πεπτίδιο μπορεί αυθόρμητα φορές παράδοση έκανε μια ουσιαστική διόρθωση έννοια. Μεταξύ αυτών, κρυσταλλογραφία ακτίνων-Χ και διάφορες φασματοσκοπικές τεχνικές και ηλεκτρονική μικροσκοπία έχει διαδραματίσει έναν εξαιρετικά σημαντικό ρόλο. Δέκατη τρίτη Διεθνής Διάσκεψη για τη βιολογική Φυσικής, νομπελίστας Ernst τονίζεται στην έκθεση, NMR χρησιμοποιείται για τη μελέτη πρωτεϊνών Ένα σημαντικό πλεονέκτημα είναι ότι είναι εξαιρετικά λεπτομερής μελέτη της κινητικής των πρωτεϊνικών μορίων, δηλαδή δυναμική δομή ή δομές Η άσκηση και η πρωτεΐνη μόρια λειτουργούν σχέσεις. NMR τεχνικές ήταν σε θέση να παρουσιάσει την δεύτερη picosecond πεδίο του χρόνου δομή της πρωτεΐνης που παρατηρήθηκε σχετικά με την κυκλοφορία, συμπεριλαμβανομένης και της κίνησης της κύριας αλυσίδας και πλευρικές αλυσίδες, και σε διάφορες θερμοκρασίες και πιέσεις της πρωτεΐνης αναδίπλωση και ξετυλίγεται. Μακρομοριακές ανάλυση της δομής πρωτεϊνών είναι, επίσης, δεν μπορεί να λύσει μόνο μια συγκεκριμένη δομή, αλλά περισσότερο την προσοχή στις διαρθρωτικές μεταβολές και την κυκλοφορία. Για παράδειγμα, η μεταφορά μικρών μορίων και πρωτεϊνών που υπάρχουν κανονικά ένζυμα είναι δύο διαμορφώσεις της δέσμευσης συνδέτη και μη δεσμευμένο συνδέτη. Η δομή της διαμόρφωσης, όπως τις διακυμάνσεις της διαμόρφωσης προοίμιο μετάβασης απαιτείται, την φασματοσκοπία, φασματοσκοπία και ανάλυση ακτίνων Χ δομή της δομής σε συνδυασμό με το υπόλοιπο της διακύμανσης, διαμορφωτικές αλλαγές και μεταβολές κατά τη διάρκεια του σχηματισμού των διαφόρων ενδιάμεση κατάσταση , και αν, προκειμένου να κατανοήσουμε πώς οι πρωτεΐνες φορές, πρέπει να ξέρετε μερικά βασικά διαδικασίες των πτυσσόμενων κλίμακες χρόνου και μηχανισμών, συμπεριλαμβανομένης και της δευτεροβάθμιας δομή (σπιράλ και το δίπλωμα) σχηματισμός, σγουρά, μεγάλης εμβέλειας αλληλεπιδράσεις και εκτυλίχθηκε πεπτίδιο κατάρρευση. Μια ποικιλία από τεχνικές που χρησιμοποιούνται για τη μελέτη της δευτερεύουσας διαδικασίας, όπως η γρήγορη NMR, γρήγορη φασματοσκοπία (φθορισμός, πολύ-υν και εγγύς υν κυκλικός διχρωισμός). Επισκόπηση Έρευνα In vivo, η βιολογική ροή πληροφοριών μπορεί να χωριστεί σε δύο μέρη: το πρώτο μέρος είναι αποθηκευμένο στην αλληλουχία DNA της μεταγραφής και μετάφρασης των γενετικών πληροφοριών διέρχεται μέσα από την πρωτογενή αλληλουχία μιας πρωτεΐνης, η οποία διέρχεται μεταξύ του μονοδιάστατη πληροφορίες, τριπλό Υπο κωδικό πρόσβασης που μεσολαβεί διαδικασία μεταφοράς? δεύτερο μέρος της πεπτιδικής αλυσίδας μέσω υδρόφοβων κατάρρευση, διάστημα περιέλιξης, αναδίπλωση της πλευρικής αλυσίδας προς σχηματισμό συσσωμάτωσης φυσική διαμόρφωση της πρωτεΐνης, ενώ η πρόσβαση στην βιολογική δραστικότητα, και επομένως η βιο-πληροφορίες έκφρασης? η πρωτεΐνη Ο φορέας έκφρασης ως βιο-πληροφορίες, οι οποίες σχηματίζεται διπλώνεται χωρική δομή η οποία έχει μια συγκεκριμένη βιολογική λειτουργία, η οποία βασίζεται, δηλαδή, η μονοδιάστατη σε τρισδιάστατο μήνυμα πληροφοριών διαδικασία μετατροπής είναι αναγκαίο να δείξει την ζωτικότητα. Από τη δεκαετία του 1960, Anfinsen μείωση βάσει μετουσιωμένη βόεια παγκρεατική ΚΝάση χωρίς τη βοήθεια οποιουδήποτε άλλου ουσίας μόνο με απομάκρυνση των παραγόντων μετουσίωσης και μείωσης να αποκαταστήσει τη φυσική δομή για τα πειραματικά αποτελέσματα, πρότεινε ένα "πολυπεπτιδική αλυσίδα αλληλουχία αμινοξέων περιέχει η θερμοδυναμικά σταθερή μορφή φυσική διαμόρφωση του όλες τις απαραίτητες πληροφορίες "," αυτο-συναρμολόγηση θεωρία », καθώς και το δικαίωμα να προβαίνουν σε εκτενείς μελέτες της αναδίπλωσης, αναδίπλωση πρωτεϊνών άνθρωποι θεωρία έχει συμπληρωθεί περαιτέρω και να επεκταθεί. Anfinsen του «υπόθεση θερμοδυναμική αυτο-συναρμολόγηση" από πολλές in vitro πειράματα δείχνουν ότι πράγματι υπάρχουν πολλές πρωτεΐνες in vitro μπορεί να είναι αναστρέψιμη μετουσίωση και αναδίπλωση, ιδιαίτερα ορισμένες μικρού μοριακού βάρους πρωτείνες, αλλά δεν είναι όλες οι πρωτεΐνες είναι έτσι. Και λόγω των ειδικών περιβαλλοντικών παραγόντων, σε πρωτεΐνη vivo αναδίπλωση μακριά από αυτό. Αναδίπλωση της πρωτεΐνης συχνά απαιτεί τη συμμετοχή άλλων συμπαράγοντες, και συνοδεύεται από την υδρόλυση της ΑΤΡ. Ως εκ τούτου, Ellis παρουσίασε το 1987 αναδίπλωση πρωτεϊνών "βοηθητικό δόγμα συνέλευση." Αυτό υποδεικνύει ότι η διαδικασία της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών δεν είναι απλά ένα θερμοδυναμικό, προφανώς ελέγχεται από την κινητική. Μερικοί επιστήμονες έχουν κάποια ομοιότητα με βάση την αλληλουχία αμινοξέων της πρωτεΐνης με διαφορετικά αναδιπλωμένη δομή, ενώ η άλλη αλληλουχία αμινοξέων από έναν αριθμό διαφορετικών δομικά παρόμοιο φαινόμενο προτάθηκε ως mRNA δευτεροταγής δομή μπορεί να επηρεάσει τη δομή της πρωτεΐνης του γενετικού κώδικα και έτσι η υπόθεση . Αλλά μέχρι στιγμής, η υπόθεση αυτή δεν έχει καμία πειραματικές αποδείξεις ακόμα, μόνο μερικά καθαρά μαθηματικά επιχειρήματα [3]. Έτσι, η αλληλουχία αμινοξέων του πώς ακριβώς να προσδιοριστεί η χωρική διαμόρφωση του; Γύρω από αυτό το πρόβλημα οι ερευνητές έχουν πραγματοποιήσει μια πολύ καλή δουλειά, αλλά μέχρι στιγμής γνώσεις μας για τους μηχανισμούς της αναδίπλωσης των πρωτεϊνών εξακολουθεί να είναι ελλιπής, ακόμη και ορισμένες πτυχές, εξακολουθούν να υπάρχουν λάθος άποψη. Κάντε μια σημαντική συμβολή στο θέμα αυτό χαρακτηριστικό παράδειγμα είναι οι ΗΠΑ CB ομάδα μελέτης Anfinsen σχετικά με το βόειο μετουσίωση ριβονουκλεάση παγκρέατος και μελέτες αναδίπλωση. Βόεια ριβονουκλεάση παγκρέατος που περιέχει 124 υπολείμματα αμινοξέων από οκτώ ζεύγη αποτελούνται από τέσσερα ζεύγη θειόλης δισουλφιδικούς δεσμούς. Μπορεί να υπολογίσει το μόριο ενζύμου 8 θειόλης δισουλφιδικούς δεσμούς που αποτελείται από τέσσερις πιθανοί τρόποι υπάρχουν 105 είδη, η οποία παρέχει μια ποσοτική εκτίμηση του αναδιπλωμένου ανασυνδυασμένου δεικτών. Υπό ήπιες αλκαλικές συνθήκες, η συγκέντρωση 8 moles ουρίας και μερκαπτοαιθανόλης μεγάλο τέσσερις δισουλφίδια μπορούν να αποκαταστήσει πλήρως ολόκληρο το μόριο καθίσταται τυχαία σπείρα-όπως, μετουσιωμένο ένζυμο. Διαπίδυση προς απομάκρυνση της ουρίας υπό την παρουσία οξυγόνου, ο σχηματισμός των δισουλφιδικών δεσμών και πάλι, πλήρη μετουσίωση του ενζύμου μορίου, το δισουλφίδιο θειόλης είναι ζευγαρωμένα με τα ίδια φυσικά, σύνθετα μόρια μπορεί να είναι φυσικό κρυσταλλικό κρύσταλλοι ενζύμου και έχοντας την ίδια ακτίνων-Χ πρότυπο διάθλασης, η οποία επιβεβαίωσε ότι τα μόρια ενζύμου στη διαδικασία αναδίπλωσης, όχι μόνο μπορεί να αναδιπλωθεί αυτόματα και επιλέξτε μόνο 105 είδη των δισουλφιδικών δεσμών σε μία πιθανή αντιστοίχιση. Θεωρητικό μοντέλο Πλαίσιο υποδείγματος (Model-πλαίσιο) Πλαίσιο μοντέλου [4] υποθετική πρωτεΐνη διαμόρφωσης εξαρτάται από την μερική αλληλουχία αμινοξέος. Αναδίπλωση της πολυπεπτιδικής αλυσίδας, το αρχικό στάδιο της διαδικασίας, η ταχεία σχηματισμό των πρώτων σταθερών δευτερεύοντα στοιχεία δομής? Ονομάζεται «σύμπλεγμα τρεμοπαίζει", στη συνέχεια έρχονται σε επαφή με τη δευτερογενή δομή, έτσι ώστε να σχηματίσει ένα σταθερό δευτερεύον πλαίσιο δομή? Τέλος, δευτερεύουσα δομή κάθε πλαίσιο ματίσματος, σφίγγοντας σταδιακά η πεπτιδική αλυσίδα, το σχηματισμό της τριτοταγούς δομής της πρωτεΐνης. Αυτό το μοντέλο προτείνει ότι ακόμη και ένα μικρό μόριο πρωτεΐνης μπορεί επίσης να είναι μέρος ενός πτυσσόμενου τμήματος, κατά τη διάρκεια του σχηματισμού των επιμέρους τομέων είναι σημαντικές δομές των ενδιαμέσων. Υδροφοβικός μοντέλο κατάρρευση (Υδρόφοβο Μοντέλο Collapse) Το υδρόφοβο μοντέλο κατάρρευση [5], η υδρόφοβη αλληλεπίδραση θεωρείται ότι είναι κατά τη διαδικασία αναδίπλωσης των πρωτεϊνών διαδραματίζει έναν αποφασιστικό ρόλο στον συντελεστή ισχύος. Κατά το σχηματισμό του κάθε δευτερογενούς δομής και τριτοταγή δομή σύντομα πριν από την πρώτη εμφάνιση των μη ειδικών υδρόφοβων κατάρρευσης. Διάχυση - Σύγκρουση - μηχανισμός συγκόλλησης (Diffusion-Collision-προσκόλλησης Model) Το μοντέλο υποδεικνύει ότι η πρωτεΐνη αναδίπλωσης τέντωμα ξεκινώντας σε διάφορες θέσεις επί των πεπτιδικών σημεία αλύσου που παράγονται σε αυτές τις θέσεις για τα δευτερεύοντα στοιχεία δομής ή πτητικές υδρόφοβες συστάδες βασίζονται κυρίως στην τοπική αλληλουχία των διεργασιών ή μέσης (3-4 κατάλοιπα) αλληλεπιδράσεις για να διατηρηθεί. Είναι μη-ειδική διάχυση τρόπο κίνηση Brown, σύγκρουση, η προσκόλληση με το άλλο, με αποτέλεσμα μια μεγάλη γενιά δομή και ως εκ τούτου αυξημένη σταθερότητα. Περαιτέρω σχηματισμό ενός υδρόφοβου πυρήνα και τη σύγκρουση της δευτεροταγούς δομής της τάξης των τετηγμένη κατάσταση ενδιάμεσο σφαιρίδιο σφαιρική δομή. Ενδιάμεσα προσαρμοστεί πυκνό σφαιρικό, μη-φυσικά-όπως δραστηριότητα του ιδιαίτερα διέταξε τη δομή του λιωμένου κρατική δομή σφαιριδίων. Τέλος ανενεργό διέταξε εξαιρετικά ρευστή κατάσταση των σφαιριδίων σε μια πλήρη δυναμική φυσική κατάσταση. Πυρηνοποίηση - συμπύκνωσης - μοντέλο ανάπτυξης (Nuclear-Συμπύκνωση-Growth Model) Σύμφωνα με το μοντέλο αυτό, η πεπτιδική αλυσίδα μπορεί να σχηματιστεί σε μια περιοχή της «αναδίπλωσης πυρήνων" για να τους ως τον πυρήνα και, στη συνέχεια διπλώνουν η πεπτιδική αλυσίδα συνεχίζει να ληφθεί ένα φυσικό διαμόρφωση. Η λεγόμενη "πυρήνας" είναι στην πραγματικότητα μια ειδική υπολείμματα αμινοξέος μορφή παρόμοια με την φυσική κατάσταση της αλληλεπίδρασης δομή του δικτύου, τα κατάλοιπα αυτά δεν είναι σε μη ειδική υδρόφοβη αλληλεπίδραση να διατηρηθεί, αλλά από την ειδική αλληλεπίδραση αυτών κατάλοιπα αποτελούν μια στενά συσκευασμένα. Πτυσσόμενα σχηματισμός πυρήνα είναι περιοριστικό του ρυθμού στάδιο του αρχικού σταδίου. Επιβολή μοντέλο (Jig-Saw Puzzle Model) Αυτό το μοντέλο [9] είναι η έννοια των πολλαπλών πολυπεπτιδικών αλυσίδων μπορεί να είναι διαφορετική κατά μήκος του μονοπατιού αναδίπλωσης, κάθε μονοπάτι κατά μήκος της αναδιπλωμένη δομή της διαδικασίας είναι πιο φυσικό, μπορεί να σχηματιστεί τελικά ένα φυσικό διάπλαση, και κατά μήκος καθένα πτυσσόμενα μονοπάτι γρήγορη ταχύτητα, σε σύγκριση με ένα μόνο μονοπάτι αναδίπλωσης, το πολυπεπτίδιο ταχύτητα αλυσίδας, από την άλλη πλευρά, το εξωτερικό περιβάλλον, φυσιολογικούς παράγοντες όπως ελαφρές παραλλαγές ή μεταλλάξεις σε μία μόνο αναδίπλωση οδός μπορεί να δώσει μια μεγαλύτερη επίδραση, και έχοντας μία πλειάδα των πτυσσόμενων οδού, αυτές οι αλλαγές μπορεί να ασκηθεί για να επηρεάσει την αναδίπλωση μονοπάτι μιας λωρίδας, αλλά δεν θα επηρεάσει το άλλο αναδίπλωση οδό, και έτσι δεν θα παρέμβει με το πολυπεπτίδιο της αλυσίδας από τη συνολική αναδίπλωση των αλλαγών που προκαλούνται εκτός των παραγόντων αυτών πάρα πολύ μεγάλο για να επηρεάσει ουσιαστικά την αναδίπλωση πολυπεπτιδικής αλυσίδας. Μοντέλου πλέγματος Μοντέλου πλέγματος (που αναφέρεται επίσης ως το μοντέλο HP), χρησιμοποιήθηκε για πρώτη φορά από τον άνηθο et al 1989 του. Μοντέλου πλέγματος μπορεί να διαιρεθεί σε δύο τύπους των δύο διαστάσεων μοντέλο και το τρισδιάστατο μοντέλο. Δύο διαστάσεων μοντέλο πλέγματος παράγεται σε έναν χώρο στο επίπεδο που είναι κάθετο προς το μήκος μονάδας του πλέγματος, κάθε ένα από τα αμινοξέα στην αλληλουχία ταξινομώντας τη σειρά που τοποθετούνται στο σταυρό σημείο του πλέγματος, στην αλληλουχία των παρακείμενων αμινοξέων όταν τοποθετείται στο πλέγμα πρέπει να είναι γειτονικά, τα παρακείμενα αμινοξέα στο μοντέλο πλέγματος, η απόσταση είναι 1. Ωστόσο, σημειώστε ότι κάθε τομή στο πλέγμα μπορεί να τοποθετηθεί το ένα αμινο όξινο μόριο εάν η αλληλουχία αμινοξέων σε ένα μόριο που έχει ήδη τοποθετηθεί στη θέση αυτή, στη συνέχεια, μετά την αλληλουχία των αμινοξέων δεν μπορεί να τοποθετηθεί σε αυτή σημεία πλέγματος. Εάν η τοποθέτηση των αμινοξέων κατά τη διάρκεια των σημερινών μόρια αμινοξέων να τοποθετηθεί καμία θέση μπορεί να τοποθετηθεί, και δείχνει ότι αυτή η ρύθμιση είναι παράλογο, θα πρέπει να επανατοποθετηθεί. 3D μοντέλο σημείο του πλέγματος και δύο διαστάσεων μοντέλο ομοιότητα πλέγμα, το οποίο παράγεται σε τρισδιάστατο χώρο, τρισδιάστατο πλέγμα μονάδα μήκους. Πλέγμα μόρια αμινοξέων τοποθετούνται με τον ίδιο τρόπο και δύο διαστάσεων, αλλά σε δύο διαστάσεων μοντέλο πλέγματος μόρια αμινοξέων, όταν τοποθετείται στα πρώτα δύο αμινοξέα εκτός από αλληλουχίες έξω μόνο μέχρι τρεις κατευθύνσεις μπορούν να επιλεγούν, και στο τρισδιάστατο πολυπλοκότητα μοντέλου πλέγματος βαθμό έχει βελτιωθεί πολύ, τοποθετώντας μόρια αμινοξέων μπορεί να έχει έως και πέντε προαιρετικό κατεύθυνση. Σαπερόνες Το 1978, Laskey ιστονών και DNA κατά την διάρκεια φυσιολογικών ιοντική ισχύ in vitro πειραμάτων και βρέθηκε να είναι όξινο να έχουν μια πυρηνική πρωτεΐνη πυρήνα --- ποιότητας (nucleoplasmin) υπάρχει, τα δύο σώματα μπορούν να συναρμολογηθούν σε έναν πυρήνα, ή βροχόπτωση συμβαίνει. Κατά συνέπεια Laskey ονομάζεται "μοριακή συνοδούς." Μοριακό συνοδό είναι η ικανότητα να δεσμεύει και να σταθεροποιήσει μια πρωτεΐνη σε μια άλλη ασταθή διάπλαση, και μέσα από ένα συνδυασμό του ελέγχου και της απελευθέρωσης προώθηση νέων πολυπεπτιδική αλυσίδα αναδίπλωση συναρμολόγηση ή πολλαπλομερείς αποικοδόμησης πρωτεϊνών και κυτταρικής μεταφοράς μεμβράνη είναι μία κατηγορία πρωτεϊνών [10,11]. Μοριακή λειτουργία chaperone ορίζεται, όπου μια πρωτεΐνη που έχει μια τέτοια λειτουργία είναι μοριακές chaperones, η δομή τους μπορεί να είναι εντελώς διαφορετική. Αυτή η έννοια έχει επεκταθεί σε πολλές πρωτεΐνες, συνοδοί έχουν εντοπιστεί ανήκουν κυρίως σε τρεις ιδιαίτερα συντηρημένη πρωτεϊνική οικογένεια [12]: 90 οικογενειακό στρες, το άγχος 70 οικογενειακό, το άγχος 60 οικογένεια. Όπου το άγχος 60 οικογενειακό παρούσα σε ευκαρυωτικά μιτοχόνδρια (σε θηλαστικά που ονομάζονται Hsp58), χλωροπλάστες (που ονομάζεται cpn60), εις το προκαρυωτικό κυτταρόπλασμα, ονομάζεται GroEL. Σημασία |
| Χρήστης Ανασκόπηση |
|
Δεν υπάρχουν ακόμη σχόλια |
